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zu kristallisieren sind, zu trennen. Erst diese Methode lehrte, daß die verschie- 
densten Eiweißarten dieselben Aminosäuren aufweisen, nur wechselt die Menge 
an den einzelnen mehr oder weniger stark. Der eine oder andere Eiweißbaustein 
kann auch fehlen. Dieser Umstand hat die Erklärung dafür abgegeben, weshalb 
nicht alle Eiweißarten den gleichen Nährwert aufweisen. Man hat von einer bio- 
logischen Wertigkeit des Eiweißes gesprochen. Wir kommen hierauf noch zurück. 
Vorlesung 11. 
Struktur der Proteine. Polypeptide. Vorstellungen über den Gesamtbau- 
plan der Eiwei3stoffe. Art-, zell-, funktions- und rasseneigene Proteine. 
Nachdem wir die Bausteine der Eiweißstoffe kennengelernt haben, interessiert 
uns in erster Linie die Frage der Art ihrer Verknüpfung untereinander 
in diesen. Während in der Regel auf dem Gebiete physiologisch-chemischer 
Forschung die Analyse voranging und dann die Synthese der gewonnenen, in 
ihrer Struktur soweit als nur möglich aufgeklärten Verbindungen folgte, und zwar 
zur Überprüfung des angenommenen Aufbaus, war auf dem Gebiete der Struktur- 
chemie der Proteine der umgekehrte Weg führend. Trotz heißer Bemühungen war 
es nämlich nicht gelungen, beim stufenweisen Abbau von solchen zu einheitlichen 
Verbindungen zu gelangen, in denen mehr als eine Aminosäure enthalten war. 
Betrachten wir die Struktur der Eiweißbausteine, dann ergeben sich nur wenige 
Möglichkeiten von Verknüpfungen. Wir haben bereits eine Verbindung kennen- 
gelernt, die als Modell dienen kann, nämlich die Hippursäure = Benzoyl- 
glyzin: C,H,. CO — NH . CH,. COOH. Es liegt eine sáureamidartige Ver- 
kuppelung der beiden Bausteine Benzoésáure und Glyzin vor. Sie ist unter 
Austritt von 1 Molekül Wasser erfolgt. Durch Hydrolyse erhalten wir jene aus 
Hippursáure wieder. 
Verschiedene Methoden ermöglichten es, Aminosäure an Aminosäure zu reihen, 
und zwar ebenfalls unter sáureamidartiger Verkettung. Es sei als ein einfaches 
Beispiel die aus 2 Molekülen Glykokoll bestehende Verbindung angeführt: 
CH,.C—N.CH,. COOH 
| RM . Sie führt den Namen Glyzyl-glyzin. Es kónnen 
NH, O 
nun drei und mehr EiweiDbausteine in gleicher Bindungsart unter jeweiligem 
Austritt von 1 Molekül H,O zusammengefügt sein. Man hat die einzelne Amino- 
säure in Analogie mit der Bezeichnung Saccharid für das einfache Kohlenhydrat 
Peptid genannt (Monopeptid). Eine Verbindung mit 2, 3, 4, 5, 6 usw. Bausteinen 
wird Di-, Tri-, Tetra-, Penta-, Hexa- usw. peptid genannt. Die ganze 
Klasse dieser Verbindungen nennt man Polypeptide!. Der Synthese von Poly- 
peptiden sind infolge der Weiterentwicklung der Methoden der Einführung der 
einzelnen Aminosäuren an sich keine Schranken gesetzt. Es ergeben sich jedoch 
dadurch Schwierigkeiten, als allein schon durch die verschiedene Reihenfolge der 
  
1 Entgegen der Gewohnheit mancher Forscher, irgendwelche Aminosäuren enthaltende, 
nicht weiter definierte Verbindung als Polypeptid anzusprechen, muß mit Nachdruck betont 
werden, daß diese Bezeichnung solchen Produkten vorbehalten bleiben muß, deren Struktur 
eindeutig im Sinne einer säureamidartigen Verkettung von Aminosäuren ausgewiesen ist. 
In letzter Zeit ist vielfach kurzerhand von Polypeptid-N im Blutplasma usw. gesprochen 
worden. Dabei sind die Methoden von dessen Ermittlung nicht einheitlich. 
   
  
  
   
  
  
  
  
   
   
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
     
   
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
   
  
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