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phorsäure verestert ist. Man hat die genannten Proteine wegen der Kombination 
mit Phosphorsäure zu den zusammengesetzten, d. h. zu den Proteiden gerechnet. 
Wir kommen auf die Gruppe der Phosphoproteide noch zurück. Der erwähnte 
Serinphosphorsäureester hat die folgende Struktur: 
OH 
| 
CH, : Oo EXTERIS P == Q 
Ï 
CH NH, OH 
| 
COOH 
Er wurde mit Glutaminsäure säureamidartig verknüpft aufgefunden. 
Es sind noch andere Auffassungen über Strukturmöglichkeiten im Eiweiß- 
molekül bekanntgegeben worden. So interessant sie auch zum Teil sind, so müssen 
wir sie zur Zeit übergehen, weil sie einer ausreichenden experimentellen Begrün- 
dung entbehren. Der Umstand, daB nach weiteren Bindungsformen im Eiweif 
gefahndet wird, zeigt, daD mit der Annahme der Polypeptidstruktur nicht alle 
am Eiweiß festgestellten Befunde erklärt werden können. Viel Kopfzerbrechen 
hat der Umstand gemacht, daß die elementare Zusammensetzung der Proteine 
mehr Sauerstoff ergibt, als bei Annahme der säureamidartigen Verknüpfung der 
Bausteine (eine solche liegt auch bei den Diketopiperazinen vor) unter Berück- 
sichtigung der bis jetzt bekanntgewordenen Träger von Oxy-Gruppen sich be- 
rechnen läßt. Nun hat man in einer ganzen Reihe von Eiweißarten Kohlenhydrate 
festgestellt. Ihre Anwesenheit erhöht den Sauerstoffgehalt aus bekannten Gründen. 
Vielleicht spielt auch der folgende, oft gemachte Befund eine Rolle. Bei der 
Synthese von höher molekularen Polypeptiden ist wiederholt beobachtet worden, 
daß hartnäckig Wasser festgehalten wird. Beim Versuch, es völlig zu entfernen, 
treten Veränderungen im Molekül ein. Es ist durchaus möglich, daß auch im 
Eiweiß Wassermoleküle fest verankert sind. 
Überblicken wir das, was wir an sicherem Wissen über den Aufbau der Pro- 
teine besitzen, und vergleichen wir damit ihre mannigfachen Funktionen im 
Organismus, dann erkennen wir ohne weiteres, daB noch weite Lücken klaffen. 
Die Schwierigkeiten beginnen auf dem Gebiete der eigentlichen EiweiDchemie 
in dem Augenblicke, in dem entschieden werden soll, ob ein sogenanntes Eiweiß- 
individuum, wie z. B. Milchalbumin, Plasmaglobulin usw., eine einheitliche che- 
mische Verbindung darstellt. Einst glaubte man diese Frage ohne weiteres im 
positiven Sinne beantworten zu können, ist es doch geglückt, eine ganze Reihe 
von Eiweißstoffen in Kristallform zu erhalten, ja wiederholt umzukristallisieren. 
Vor allem ist es in neuester Zeit gelungen, jene Eiweißanteile, die Fermentsystemen 
zugehören, in Kristallform zu bringen. Es kann darüber kein Zweifel sein, daß 
dadurch Möglichkeiten einer Reinigung gegeben sind. Da jedoch diese Kristalle 
im Rontgendiagramm sich anders verhalten, als ,,echte’ Kristalle, so ist es zweifel- 
haft geworden, ob man das Kristallisationsvermógen im Sinne der Gewinnung 
einheitlicher Moleküle bewerten darf. Bei gewissen Proteinoiden, wie z. B. beim 
Seidenfibroin, hat man Kristallstruktur feststellen und Aufbauplàne entwerfen 
können, die denen der Zellulose àhnlich sind. Auch sonst hat man durch Anwen- 
dung des gesamten Rüstzeuges zur Erforschung hochmolekularer Stoffe manche 
Anhaltspunkte für Gestaltung und Lage von EiweiDteilchen in Kórperflüssig- 
keiten und Geweben erhalten. Man kennt neben der langgestreckten Anordnung 
von Eiweiübausteinen (Stábchenform) auch zickzackfórmige und geknàuelte 
Abderhalden, Physiol. Chemie* 8