Full text: Lehrbuch der physiologischen Chemie

      
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
   
   
  
  
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Wie schon S. 97 erwühnt, teilen wir die gesamte Gruppe von Eiweifstoffen, je 
nachdem sie als solche vorkommen (bzw. bei der Isolierung als solche abtrennbar 
sind), oder aber mit einer nicht eiweiartigen Gruppe verbunden sind, in einfache 
und zusammengesetzte (auch Proteide genannt) ein. An dieser Stelle wollen 
wir sámtliche EiweiBkórper besprechen, und zwar auch diejenigen, die Anteil 
am Aufbau von Proteiden haben. Es verbleibt uns dann nur noch, die sogenannte 
prosthetische Gruppe für sich zu betrachten, sofern wir sie nicht schon 
kennengelernt haben. 
Aus dem bisher über unsere Kenntnisse der Struktur der Proteine Dargelegten 
wird verständlich, weshalb es zur Zeit nicht möglich ist, einen Überblick über die 
verschiedenen Eiweißarten auf Grund von Aufbauunterschieden zu geben, die 
die Feinstruktur betreffen. Auf der einen Seite sind es physikalisch-chemische 
Besonderheiten, die zur Abgrenzung von Eiweißgruppen geführt haben, und auf 
der anderen können wir das Mengenverhältnis der basischen Aminosäuren zu den 
übrigen als Ausgangspunkt einer Einteilung nehmen. Gehen wir zunächst von 
dem letzteren Prinzip aus. Man hat insbesondere aus Spermatozoén von Fischen 
Proteide dargestellt, die nach Abspaltung der prosthetischen Gruppe Eiweillstoffe 
liefern, die stark basisch reagieren. Bei ihrer Hydrolyse fand man stets Arginin, 
das überhaupt in Eiweiükórpern immer anzutreffen ist. Es gibt nun Eiweille 
dieser Art — Protamine genannt —, die von den drei basischen Eiweibbausteinen 
nur jenes enthalten (gegen 909 aller Bausteine ausmachend). Daneben hat man 
Prolin, Valin, Serin und Alanin aufgefunden. In dem aus Lachshoden 
isolierten Protamin Salmin! kommen auf 14 Moleküle Arginin je drei Moleküle 
Prolin und Serin und ein solches von Valin. Die Iminosáure eróffnet die Poly- 
peptidkette, und Arginin beschlieBt sie. Ein anderes Protamin, Klupein?, hat 
eine áhnliche Zusammensetzung, nur kommt noch Alanin als Baustein hinzu. 
Man hat Protamine, die nur Arginin enthalten, Monoprotamine genannt. 
Diprotamine weisen neben Arginin entweder noch Lysin oder aber Histidin auf. 
SchlieBlich sind Protamine gewonnen worden, die alle drei genannten Amino- 
sáuren aufweisen (Triprotamine). 
Bei uns fehlt diese Gruppe von Proteinen, dagegen findet sich eine andere, 
deren Vertreter auch basisch reagieren. Es sind dies die in roten Blutkórperchen 
von Vögeln entdeckten Histone. Sie kommen mit Nukleinsäuren in salzartiger 
Kombination in den Kernen der Zellen vor. Ihr Gehalt an basischen Aminosäuren 
ist verglichen mit dem der Protamine wesentlich geringer. Die Monoamino- 
säuren überwiegen. Sie sind ferner mannigfaltiger als bei jenen. Ein weiterer 
Eiweißkörper basischer Natur ist die Eiweißkomponente des Blutfarbstoffs, des 
Hämoglobins. Sie führt die Bezeichnung Globin. Während bei den Histonen 
Arginin unter den basischen Bausteinen überwiegt, tritt es bei diesem an Menge 
hinter die des Histidins und Lysins zurück. Es gibt verschiedene Globine. 
Die in den Körperflüssigkeiten und Zellen enthaltenen Proteine haben im 
Gegensatz zu den bisher erwähnten amphoteren bis sauren Charakter. Es über- 
wiegen die Monoaminosäuren stark. In diese Eiweißgruppe gehören auch die 
meisten jener Pflanzeneiweißstoffe, die als Nahrungsstoffe in Betracht kommen. 
1 Das Molekulargewicht ist zu etwa 3000 festgestellt worden. 
2 Man bezeichnet die offenbar für jede Fischart „arteigene‘ Eiweißart nach dem Namen des 
Fisches, aus dessen Hoden sie isoliert ist: Salmin (Lachs), Klupein (Hering), Scombrin 
(Makrele), Zyklopterin (Seehase), Cyprinin (Karpfen), Sturin (Stör), Esocin (Hecht), 
Silurin (Wels), Thynnin (Thunfisch) usw. 
Si
	        
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