103- 
1el- 
ine 
Sie 
1en 
ine 
jin 
der 
t 0- 
SW. 
er- 
em 
och 
che 
in 
ich 
ich 
Mit 
ser 
Jm- 
mit 
iB- 
VOr- 
und 
vide. 
der 
sus, 
ent- 
121 
in ihnen. enthalten sind. Es ist bei den sogenannten wahren Keratinen etwa 
1:4:121. Ein aus Nervengewebe gewonnenes sogenanntes Neurokeratin weist 
z. B. ein anderes Verhältnis, nämlich 1:2:2, auf. Keratinsubstanz aus der Haut 
gehört, wenn man den erwähnten Gesichtspunkt der Zuteilung eines Keratin- 
gebildes zu den wahren Keratinen anerkennt, nicht zu diesen. 
Ein in unserem Körper sehr verbreitetes Proteinoid ist das Elastin. Es 
bildet die Grundsubstanz elastischen Gewebes. Auch die leimgebenden Sub- 
stanzen gehóren hierher (Leim — Glutin, Gelatine). Der Leim zeigt 
insofern ein abweichendes physikalisches Verhalten, als er bekanntlich bei 
gewöhnlicher Temperatur fest ist und beim Erwármen flüssig wird, während, 
wie schon S. 114 erwähnt, Eiweißkörper beim Erwármen koagulieren. ,,Reine" 
Gelatine enthält kein Tyrosin und kein Tryptophan. Dagegen ist sie eine 
gute Quelle zur Gewinnung von Glykokoll, Prolin und Oxyprolin. Kollagene 
finden sich u. a. im lockeren Bindegewebe, in Sehnen, Bändern, Faszien, 
Knochen (Ossein). 
Dieser Überblick möge genügen, um darzutun, wie mannigfaltige Vertreter der 
Proteine die Organismenwelt hervorbringt.. Er gibt im Vergleich zu der wirklich 
vorhandenen unübersehbar großen Anzahl von Eiweißarten ein nur ganz unzu- 
reichendes Bild. Auf der anderen Seite fehlt, wenigstens zum Teil, wie schon 
wiederholt betont, der Beweis, daß die beschriebenen Proteine chemische Indi- 
viduen darstellen; ferner ist in vielen Fällen ungewiß, ob die isolierten Ver- 
bindungen im Organismus vorgebildet sind oder aber, ob bei ihrer Darstellung 
bereits Veränderungen eingetreten sind, die sich insbesondere in ihren Figen- 
schaften geltend machen. 
Wir gehen nun zur Besprechung der Proteide über. Wir wollen an dieser 
Stelle zunächst nur zwei Gruppen von solchen besprechen, und zwar die Phospho- 
und Glukoproteide, und zwar deshalb, weil wir die in Frage kommenden 
prosthetischen Gruppen schon kennengelernt haben, während dies bei den 
Nukleo- und Chromoproteiden nicht der Fall ist. Dazu kommt, daß bei 
diesen letzteren die nicht eiweißartige Gruppe eine besonders bedeutungs- 
volle Funktion in unserem Organismus erfüllt, die eine besondere Besprechung 
erfordert. Was nun die Phosphoproteide anbetrifft, so haben wir bereits des 
Kaseinogens gedacht und S. 113 erwähnt, daß es sich um einen Eiweißkörper 
handelt, dessen Baustein Serin esterartig mit Phosphorsäure ver- 
bunden ist. Wir kennen ferner die Gruppe der Vitelline, in denen dasselbe 
der Fall ist. Am bekanntesten ist das aus Eidotter gewonnene Vitellin. Es sind 
namentlich unter den aus pflanzlichem Material gewonnenen Proteinen mehrere 
als phosphorhaltig beschrieben, es steht jedoch zumeist nicht fest, ob es sich 
jeweils um ein Proteid oder aber um ein mit einem Phosphor enthaltenden 
Produkt verunreinigtes Protein handelt. Es sind nämlich phosphorhaltige Verbin- 
dungen im Pflanzenreich sehr verbreitet. Es sei an den S. 74 erwáhnten Inosit 
erinnert, der, mit Phosphorsáure verestert, vielen Pflanzen eigen ist. Der Ester 
führt den Namen Phytin. 
1 Es ist vorgeschlagen worden, die Keratine ektodermaler Herkunft nach ihrem Verhalten 
gegen Pepsin bzw. Trypsin in solche einzuteilen, die gegen diese Fermente widerstandsfáhig 
bzw. angreifbar sind. Die ersteren werden Eukeratine genannt. Sie weisen das erwáhnte 
Verhältnis — 1:4:12 — in den Mengen an basischen Aminosäuren auf. Eine weitere Gruppe 
wird von den genannten Fermenten zum Teil angegriffen = Pseudokeratine. Histidin, 
Lysin und Arginin sind in einem anderen Mengenverhältnis vorhanden, als das bei den 
Eukeratinen der Fall ist.