Full text: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel (1. Teil)

  
  
  
  
  
  
  
542 - . XXVI. Vorlesung. 
ein weiteres Moment eingreifen, damit nicht auf einmal große Mengen 
von einfachsten Bausteinen der Proteine ins Blut übertreten. Wir beob- 
achten nämlich, daß bei der Verfütterung von vollständig bis zu Amino- 
säuren abgebautem Eiweif im Harn nur sehr geringe Mengen von Amino- 
süuren auftreten. Ja selbst bei jenem Versuche, bei dem ein Hund aus- 
schließlich mit vollständig verdautem Fleisch gefüttert worden war — 
Kohlehydrate und Fett wurden nicht verabreicht —, war der Gehalt des 
Harns an Aminosäuren gering.!) In diesem Falle waren ‚große Mengen 
von Aminosäuren aufgenommen worden. Es ist möglich, daß die 
Geschwindigkeit ihrer Resorption von dem Gehalt der Darmwand an 
Aminosäuren abhängig ist. Diese selbst entledigt sich vielleicht der auf- 
genommenen Abbaustufen nach Maßgabe des Gehaltes des Blutes an diesen. 
Dieser ist wiederum abhängig vom Zuspruch der Gewebe. Entziehen sie 
ihm viele Aminosäuren, so können weitere Mengen von solchen nachge- 
schoben werden. Ist der Bedarf der Zellen an Aminosäuren vollständig 
gedeckt, dann werden wahrscheinlich die weiteren Aminosäuremengen, die 
noch zur Verfügung stehen, direkt zur Bildung von Kohlehydraten ver- 
wendet. Es spricht sehr vieles: dafür, daß dieser Umbau sich in. der Leber 
vollzieht. Dieser werden ja die resorbierten Aminosäuren auch in erster 
Linie zugeführt. Sie kann sehr wohl Aminosüuren zurückhalten und so den 
‚Gehalt des Blutes an solchen regeln. Da sie das Ammoniak, das bei der 
Abspaltung der NH,-Gruppe aus den Aminosäuren sich bildet, direkt zur 
Bildung von Harnstoff bzw. von. Harnsäure verwenden kann, so braucht 
es beim Abbau von Aminosäuren in den Leberzellen nicht zum Übertritt von 
Ammoniak in das Blut zu kommen. 
Wir müssen uns nun noch der Frage zuwenden, woher die Ei- 
weißstoffe des Blutplasmas stammen, und welche Bedeu- 
tung ihnen zukommt. . Wir verfügen zurzeit über folgende Befunde. 
Die im Plasma sich findenden Eiweißkörper stellen ein Gemenge ıver- 
schiedener Eiweißarten dar. Wir kennen Albumine und Globuline. Beide 
Gruppen sind auch chemisch gut charakterisiert. Die Globuline enthalten 
Glykokoll, den Albuminen fehlt diese Aminosáure. Auch sonst zeigen 
beide Eiweifarten grofe Unterschiede in der Zusammensetzung. Es ist 
ganz ausgeschlossen, daf) Globuline in Albumine übergehen, ohne daf ein 
tiefereifender Abbau vorausgeht und eine Synthese nachfolgt. Der Gehalt 
des Plasmas an diesen beiden Proteinen wechselt. Im. Hungerzustand hat 
man z. B. eine Abnahme von Albuminen beobachtet.?) Man hat auch bei 
verschiedenen Tierarten Unterschiede festgestellt. Ferner wird ein Einfluß 
des Alters der Tiere angegeben.?) Uns interessiert hier nur die Tatsache, 
da die Proteine des Plasmas einem Wechsel unterworfen sind. Entziehen 
wir einem Tiere Blut, dann wird dieses bald wieder ergünzt. Dabei müssen 
sehr vieldeutig und unsicher. Vgl. z. B. v. Jaksch: Zeitschr. f. klin. Med. 47. 1 (1902); 
50. 167 (1903). — 4. Ignatowski: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 42. 388 (1904). — F. Erben: 
Zeitschr. f. physiol. Chemie. 43. 320 (1905). — A. Lippstein. Hofmeisters Beitrige. 7. 527 
(1906). — W. Frey: Zeitschr. f. klin. Medizin. 72. 383 (1911). 
‘) Emil Abderhalden und Akikazu Swwa: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 68. 416 
(1910). 
*) Albrecht Burckhardt: Archiv f. experim. Path. u. Pharm. 16. 322 (1883). — 
Johann Lewinski: Pfliigers Archiv. 100. 611 (1903). 
3) Vgl. J. Homer Woosley: Journ. of biol. Chemie. 14. 453 (1913). — C. E. Wells: 
Ebenda. 15. 37 (1913).
	        
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