546 XXVII. Vorlesung.
Proteasen sind Fermente vorhanden, die Peptone und Poly-
peptide in ihre Bausteine spalten.) Unter diesen dürfte auch das
Erepsin sich finden, vorausgesetzt, daß dieses überhaupt einheitlich ist.?)
Der Nachweis der Fermente der Zellen ist auferordentlich erleichtert
worden, seitdem Edward Buchner uns gelehrt hat, aus Hefezellen PreB-
saft zu bereiten. Die Zellen werden zunächst durch Verreiben mit Quarz-
sand vollständig zertrümmert. Dann wird die die Zelltrimmer enthaltende
Masse mit Kieselgur vermischt. Diese hat die Eigenschaft, lebhaft Wasser
aufzunehmen. Sie entzieht dem Gemenge der Zellpartikelchen den flüssigen
Anteil. Nun wird der Kieselgur ihr Inhalt wieder durch Anwendung sehr
hoher Drucke — bis 300 Atmosphären — abgepreßt. Derartig bereiteter
Saft enthält fast gar keine unverletzten Zellen mehr, wohl aber Proto-
plasmaanteile. In genau der gleichen Weise kann man aus jedem be-
liebigen Organ Preßsäfte darstellen und sie auf ihren ‘ Fermentgehalt
prüfen. An Stelle des Preßsaftes kann man auch — in einzelnen Fällen,
nicht allgemein?) — Mazerationssáfte*) oder Auszüge mit Glyzerin
verwenden. Im ersteren Falle zerhackt man das Organ und bringt es mit
isotonischer Kochsalzlósung zusammen in den Brutschrank. Dabei gehen
die Fermente aus den Zellen heraus und in die Kochsalzlósung hinein.
Selbstverstindlich muß man vor der Verarbeitung des Organs: auf
Fermente das Blut sorgfáltig aus ihm entfernen, wenn man erfahren will,
ob. seine Zellen bestimmte Fermentarten enthalten.
Die fermenthaltigen Auszüge oder den Prefaft kann man nun auf
Eiweib einwirken lassen. Am besten geschieht dies in einem Dialysier-
schlauch. Die Bildung von Peptonen zeigt den Abbau des Pro-
teines und damit die Anwesenheit von Proteasen an. Sie diffun-
dieren durch die Membran hindurch und lassen sich im Dialysat z. B.
mittels der Biuretreaktion erkennen. Ferner kónnen wir einen Eiweif-
kórper wählen, der Tyrosin enthàált.. Diese sehr schwer Jlósliche
Aminosáure fált aus, wenn sie abgespalten wird. Oder wir benutzen ein
an dieser Aminosáure reiches Pepton oder ein Polypeptid und prüfen
so auf die ganze der auf Eiwei und Eiweifabbaustufen eingestellte
Fermentereihe.*) Endlich künnen wir auch mit Vorteil Verbindungen
wählen, die Tryptophan enthalten. Das Auftreten der Brom wassser-
reaktion zeigt an, daß diese Aminosäure in Freiheit gesetzt worden ist.°)
Sehr überzeugende Resultate erhält. man auch, wenn man ganz frische
Organschnitte mit an gebundenem Tyrosin reicher Seidenpeptonläsung
!) Vgl. hierzu Emil Abderhalden und Peter Rona, Yutaka Teruuchi, Alfred
Schittenhelm, Andrew Hunter, Filippo Lussana, Robert Heise, Eugen Steinbeck: Zeit-
schrift f. physiol. Chemie. 46. 176 (1905); 49. 31 (1906); 47. 4€6 (1906); 49. 1 (1906):
49. 26 (1906); 48. 537 (1906); 55. 390 (1908); 62. 136 (1909); 68. 812 (1910); 74. 409
(1911); 78. 344 (1912). — Vgl. aueh Emil Abderhalden: Die Abderhaldensche Reaktion
5. Aufl. J. Springer. Berlin. 1922. ;
?) H. M. Vernon: Journ. of Physiol. 32. 33 (1904); 33. 81 (1905); Ergebnisse
d. Physiol. 9. 147 (1910).
%) Vgl. Emil Abderhalden und A. Fodor: Fermentforschung 6. 248. (1922).
^) Vgl. hierzu 4. v. Lebedew : Zeitschr. f. physiol. Chem. 78. 447 (1911).
5) Vgl. Emil Abderhalden und Alfred Schittenhelm, Hans Pringsheim: Zeitschr.
f. physiol. Chem. 66. 137 (1910); 60. 421 (1909); 65. 180 (1910). — Vgl. auch IIand-
buch der biochemischen Arbeitsmethoden. 5. 575 (1911) (bearbeitet von Emil Abder-
halden). Urban & Schwarzenberg. Berlin-Wien 1911.
$) Vgl. S. 328.
