51 
rhalten, 
Unter- 
mehrere 
Cörpern 
‚en Ab- 
ıktester 
r Stelle 
:be den 
t. Wir 
nte ver- 
ist die 
sch wir- 
)er wei- 
Verwen- 
ıs allen 
‚ach der 
sicht zu 
sein, be- 
‚er deren 
art sein 
ıms der 
icht gibt 
Arei aus 
ıe Früchte 
hemie des 
1SW. Ver- 
lehlt, um 
aolden. 
drei Aminosäuren bestehenden Polypeptiden. Gleich- 
zeitig ist das optische Verhalten der einzelnen Spalt- 
stücke angegeben. 
[.) +20° 2.) —64° 
L-Leucyl-glycyl-d-alanin Glycyl-d-alanyl-glycin 
Gr So —+2,4° Se TE Si 
7 3 te 
7 DR zn“ 
-+30° 
0° 
d-Alanyl-glycyl-glycin 
00m 
Die Erklärung des Beispiels 3 erläutert auch die 
anderen. Das Tripeptid d-Alanyl-glycyl-glycin dreht 
+30°%. Würde von einem Ferment zuerst Glycin 
(== Glykokoll) abgespalten, dann entstünde das Dipep- 
tid d-Alanyl-glycin (vgl. S. 48, I). Das Drehungsver- 
mögen der Lösung müßte nach rechts ansteigen, weil 
d-Alanyl-glycin stärker nach rechts dreht als das Aus- 
gangsmaterial. Würde dagegen zuerst d-Alanin frei, 
dann müßte das Drehungsvermögen rasch auf 0° sinken, 
denn das entstehende Dipeptid Glycyl-glycin ist op- 
tisch inaktiv (vgl. II, S. 48). 
Endlich können wir, um peptolytischen Fermenten 
in Geweben nachzuspüren, Peptone und Polypeptide, 
die schwer lösliche Aminosäuren enthalten, in Gewebe 
sinspritzen und an Ort und Stelle beobachten, ob es 
zur Abscheidung von Aminosäuren kommt.