Lehrbuch der physiologischen Chemie: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

Abderhalden, Emil

Bibliographic data

Multivolume work

Persistent identifier:: 1669490890

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Lehrbuch der physiologischen Chemie

Sub title:: mit Einschluß der physikalischen Chemie in Zellen und Gewebe und des Stoff- und Kraftwechsels des tierischen Organismus : in Vorlesungen

Year of publication:: 1914

Place of publication:: Wien

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 1669490890

Language:: German

Additional Notes:: Bände 1-2 der fünften Auflage erschienen 1923

Document type:: Multivolume work

Volume

Persistent identifier:: 166949229X

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

Sub title:: mit 2 Figuren

Scope:: VII, 735 Seiten

Edition title:: Fünfte, neu bearbeitete Auflage

Year of publication:: 1923

Place of publication:: Berlin

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 166949229X

Illustration:: Illustrationen

Signature of the source:: a 271(1),5

Language:: German

Additional Notes:: Literaturangaben

Usage licence:: Public Domain Mark 1.0

Publisher of the digital copy:: Technische Informationsbibliothek Hannover

Place of publication of the digital copy:: Hannover

Year of publication of the original:: 2019

Document type:: Volume

Collection:: Chemistry

Chapter

Title:: Vorlesung XXIII. Eiweißstoffe und ihre Bausteine. 7. [...]

Document type:: Multivolume work

Structure type:: Chapter

482 XXIII. Vorlesung. ist, wird die Glutaminsüure ganz allmählich‘ abgespalten. Die Versuche sind in der folgenden Weise durchgeführt worden. Je 100g Eiweiß wurden mit einer bestimmten Menge von Wasser und Pankreassaft bzw. Trypsin in eine Flasche gefüllt. Zur Verhinderung der Füulnis wurde das, Gemisch mit Toluol überschichtet. Nun wurden sämtliche Flaschen gleichzeitig in einen auf 37° erwärmten Brutschrank gebracht. An jedem Tage wurde dann eine Flasche zur Untersuchung auf den Gehalt an freiem Tyrosin und abgespaltener Glutaminsäure aus dem Brustschrank entfernt. Die Ausbeuten an den beiden Aminosäuren sind im ersten Versuche in Prozenten des Gehaltes des verwendeten Proteins an den entsprechenden Verbindungen angegeben. Im Versuche mit Kasein sind die absoluten Mengen der isolierten Aminosäuren angeführt : Versuch 1: Edestin aus Baumwollsamen: a HOLE rr Fr CS Dauer der Verdauung 1 Tag 2 Tage 3 Tage 7 Tage 16 Tage Abgeschiedene Menge von Tyrosin. . . TS 97:6 9T6 100 100 Abgeschiedene Menge von Glutaminsäure . . . ES T4 10:9 381] 60:2 Dauer des Ver- suches: 1 Tag 3 Tage 6 Tage 9 Tage 11 Tage 13 Tage 17 Tage 21 Tage 075 440 436 434 420 450 446 436 153 «1:76 — 488 , 901 #65 880 8:90 9:97 Die angewandte Menge Kasein enthielt 4:5 g Tyrosin und 1089 Glutaminsäure. : Gleichzeitig lassen sich auch noch andere Aminosäuren, wie Alanin, Valin, Leuzin, Asparaginsäure,Lysin, Arginin und Histidin in der Verdauungsflüssigkeit nachweisen. Vermißt werden meist vollständig Pro- lin und Phenylalanin.!) Die Resultate dieser Versuche sind nicht immer gleichartige. Vor allem zeigen sich erhebliche Unterschiede in den Mengen- verhältnissen, in denen die einzelnen Aminosäuren abgeschieden werden. Ferner gelang.es in einzelnen Fällen, auch Prolin und Phenylalanin auf- zufinden. Diese Unterschiede sind ohne Zweifel auf die Beschaffenheit der verwendeten Trypsinpräparate zurückzuführen. Die Handelspräparate werden zum großen Teil durch Ausziehen der Pankreasdrüse dargestellt. Dabei gelangen auch Zellfermente in das Präparat und auch andere Stoffe. Manche davon hemmen die Trypsinwirkung. Es kann auch vorkommen, daß beigemischte Zellfermente Wirkungen entfalten, die dem Trypsin fremd sind. Aber auch dann, wenn man mit Pankreassaft arbeitet, ergeben sich Unterschiede. Sie sind wahrscheinlich zum großen Teil durch den Zusatz von Darmsaft zu diesem bedingt. Er wird zugefügt, um das Trypsin- zymogen mittels der Enterokinase zu aktivieren. Wir werden gleich er- fahren, daß der Darmsaft über ein Ferment verfügt, das süureamidartige Verbindungen zwischen Aminosäuren löst. Verwenden wir zur Aktivierung des Zymogens des Trypsins Enterokinase, dann geben wir auch zugleich das betreffende Ferment hinzu. Trotz der in manchen Punkten verschiedenen Resultate läßt sich als eindeutig gesichertes Ergebnis anführen, daß durch Pankreassaftbe- 1) Vgl. hierzu: Emil Fischer und Emil Abderhalden: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 39. 81 (1903); 40. 215 (1903).

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