Lehrbuch der physiologischen Chemie: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

abderhalden, emil

Bibliographic data

Multivolume work

Persistent identifier:: 1669490890

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Lehrbuch der physiologischen Chemie

Sub title:: mit Einschluß der physikalischen Chemie in Zellen und Gewebe und des Stoff- und Kraftwechsels des tierischen Organismus : in Vorlesungen

Year of publication:: 1914

Place of publication:: Wien

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 1669490890

Language:: German

Additional Notes:: Bände 1-2 der fünften Auflage erschienen 1923

Document type:: Multivolume work

Volume

Persistent identifier:: 166949229X

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

Sub title:: mit 2 Figuren

Scope:: VII, 735 Seiten

Edition title:: Fünfte, neu bearbeitete Auflage

Year of publication:: 1923

Place of publication:: Berlin

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 166949229X

Illustration:: Illustrationen

Signature of the source:: a 271(1),5

Language:: German

Additional Notes:: Literaturangaben

Usage licence:: Public Domain Mark 1.0

Publisher of the digital copy:: Technische Informationsbibliothek Hannover

Place of publication of the digital copy:: Hannover

Year of publication of the original:: 2019

Document type:: Volume

Collection:: Chemistry

Chapter

Title:: Vorlesung XXIV. Eiweißstoffe und ihre Bausteine. 8. [...]

Document type:: Multivolume work

Structure type:: Chapter

Vorlesung XXIV. Eiweißstoffe und ihre Bausteine. 8. Verhalten der Eiweifstoffe im tierischen Organismus. Ihr Abbau im Darmkanal. Überblieken wir das, was wir über die Einwirkung der Proteasen des Magen-, Pankreas- und Darmsaftes auf Eiweiü wissen, so kommen wir zum Schlusse, daf Pepsin die Eiweifkórper in Peptone zerlegt, ohne dabei Aminosäuren in Freiheit zu setzen, während das Trypsin frühzeitig solche abspaltet, jedoch nicht imstande‘ ist, alle Bindungen zwischen den Bausteinen der Proteine zu lösen. Eine Zerlegung auch dieser Komplexe führt das Erepsin herbei. Wenn wir von Trypsin und von seiner Wirkung sprechen, und es bald Proteine, bald Peptone verschiedenster Art abbauen lassen, 80 | folgen wir einem allgemein angenommenen Brauche. Es ist jedoch durchaus fraglieh, ob das Trypsin einheitlich ist und sowohl auf die versehieden- artigsten Proteine. als auch auf viele seiner Abbaustufen eingestellt ist. Es ist vielmehr sehr wahrscheinlich, daf das Trypsin eine Mischung ver- schiedenartiger Fermente darstellt, und teils Proteasen, teils Peptasen, d. h. Fermente, die Eiweib, und solche, die Peptone angreifen, umfaft.') Wichtig ist, daf im inaktiven Pankreassaft Erepsin vorkommen kann. Es scheint nicht immer zugegen zu sein. Seine Anwesenheit wurde deshalb erschlossen, weil inaktiver Pankreassaft Kasein angreifen kann, zugleich aber andere Proteine nicht abbaut. Nun besitzt das Erepsin die Eigen- schaft, außer Peptonen auch Kasein abzubauen... Wahrscheinlich stellt es auch wieder ein Gemenge von Fermenten dar. Da wir zur Zeit noch keinen genauen Einbliek in die Struktur der Proteine haben, d. h. wohl wissen, daf) Aminosüuren süureamidartig unter einander verknüpft sind, dagegen noch nicht mit Bestimmtheit erweisen kónnen, ob daneben noch andere Bindungsarten — z. B. in Form von An- hydridkomplexen — kernartige Gruppierungen bilden, die zunächst von ein- ander gelóst werden, bevor es zum Abbau von Polypeptiden kommt, kónnen wir über die einzelnen Vorgänge beim fermentativen Eiweibabbau nur wenig aussagen. Gut unterriehtet sind wir über den Abbau von Poly- 7) Vgl. Emil Abderhalden und Anton Fodor: Fermentforschung. 6. 248 (1922).

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fullscreen: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel (1. Teil)

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