Lehrbuch der physiologischen Chemie: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

Abderhalden, Emil

Bibliographic data

Multivolume work

Persistent identifier:: 1669490890

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Lehrbuch der physiologischen Chemie

Sub title:: mit Einschluß der physikalischen Chemie in Zellen und Gewebe und des Stoff- und Kraftwechsels des tierischen Organismus : in Vorlesungen

Year of publication:: 1914

Place of publication:: Wien

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 1669490890

Language:: German

Additional Notes:: Bände 1-2 der fünften Auflage erschienen 1923

Document type:: Multivolume work

Volume

Persistent identifier:: 166949229X

Author:: Abderhalden, Emil

Title:: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel

Sub title:: mit 2 Figuren

Scope:: VII, 735 Seiten

Edition title:: Fünfte, neu bearbeitete Auflage

Year of publication:: 1923

Place of publication:: Berlin

Publisher of the original:: Urban & Schwarzenberg

Identifier (digital):: 166949229X

Illustration:: Illustrationen

Signature of the source:: a 271(1),5

Language:: German

Additional Notes:: Literaturangaben

Usage licence:: Public Domain Mark 1.0

Publisher of the digital copy:: Technische Informationsbibliothek Hannover

Place of publication of the digital copy:: Hannover

Year of publication of the original:: 2019

Document type:: Volume

Collection:: Chemistry

Chapter

Title:: Vorlesung XXXIII. Blatt- und Blutfarbstoff. Chlorophyll und Hämoglobin. Ihre Herkunft und ihr Verhalten im tierischen Organismus. Die Beziehungen des Hämatins zum Gallenfarbstoff und zum Urobilin. Sonstige Farbstoffe.

Document type:: Multivolume work

Structure type:: Chapter

690 XXXIII. Vorlesung. ganzen Tierreihe die zweite Komponente des Blutfarbstoffes zu sein, nàmlich das Hàmochromogen bzw. dessen Sauerstoffverbindung, das Hämatin.!) Das reduzierte Oxyhämoglobin, das Hämoglobin, kristallisiert ebenfalls. Es bildet lange, dunkelrote, doppelbrechende Nadeln, rhombische Prismen und holoëdrische Tafeln. Die Kristalle des Hämoglobins lôsen sich in Wasser leichter als die des Oxyhämoglobins. Sie bilden dichroi- tische Lösungen. In dicker Schicht sehen sie dunkelkirschrot, in dünner grünlich aus. Den Eiweißpaarling des Blutfarbstoffes haben wir bereits besprochen. Er gehört zu den basischen Proteinen. Sein avffallend hoher Gehalt an Histidin ist es hauptsächlich, der ihm die basischen Eigenschaften ver- leiht. Noch nieht begegnet sind wir bisher dem nichteiweißartigen Paarling des Hämoglobins bzw. Oxyhämoglobins. Schon der Umstand, daß wir zwei verschiedene. Verbindungen nannten, als wir von diesem Paarling beim Hämoglobin und Oxyhämoglobin sprachen, weist darauf hin, daß offenbar ihm die Bindung des Sauerstoffs zukommt. Dem ist in der Tat so. Zunächst beobachtete man, daß die roten Blutkörperchen Sauerstoff binden können. Dann lokalisierte man diese Eigenschaft auf den in ihnen enthaltenen roten Farbstoff. Man fand, daß dieser ebensoviel Sauerstoff festhalten kann, wie die der betreffenden Hämoglobinmenge entsprechende Anzahl roter Blutkörperchen. Weiterhin wurde dann gezeigt, daß das Hämochromogen genau so viel Sauerstoff binden kann, als die ihm ent- sprechende Menge Hämoglobin. Damit ist sichergestellt, daß dem Hämo- chromogen die Funktion, Sauerstoff zu binden, zukommt. Es wäre von allergrößtem Interesse, wenn wir genau wissen würden, . in welcher Art und Weise der Sauerstoff und auch die anderen Gase, die vom Hämochromogen gebunden werden können, mit diesem verankert sind. Da es Eisen enthält, dachte man schon frühzeitig daran, daß diesem die Funktion zufällt, die betreffenden Gase zu binden. Einen klaren Ein- blick in die Bindungsverhältnisse des Hämochromogens und des Sauer- stoffs werden wir ohne Zweifel erst erhalten, wenn die Konstitution der ersteren Verbindung vollständig klargestellt ist, und wir vor allem auch genau wissen, wie das Eisen in das ganze Molekül eingefügt ist. Es ist vielleicht im Hämoglobin in der Ferro- und im Oxyhämoglobin in der Ferriform vorhanden.?) Das Hämochromogen geht unter Sauerstoffaufnahme in Hämatin über. Zerlegen wir Oxyhämoglobin in seine Anteile, dann erhalten wir direkt Hämatin. Das gleiche ist der Fall, wenn Hämoglobin unter Luftzutritt gespalten wird. Will man zum Hämochromogen gelangen, dann muß man jeden Zutritt von Sauerstoff vermeiden. Der Blutfarbstoff läßt sich sehr leicht in seine Bestandteile zerlegen. Schon Essigsäure veranlaßt die Abscheidung des eisenhaltigen Paarlings. Diese leichte Spaltbarkeit des Hämoglobins in seine Anteile weist darauf hin, daß Globin und !) Vgl. hierzu u. a. W. Dilling: Atlas der Kristallformen und der Absorptions- bänder der Hámochromogene, F. Enke. Stuttgart 1910. ?) Wilhelm Manchot: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 70. 230 (1910); Liebigs Annal. 372. 179 (1910). — W. Manchot u. F. Huttner: Ebenda. 372. 153 (1910). — W. Man- hot : Biochem. Zeitschr. 43. 438 (1912); Ber. d. Deutschen Chem. Gesellsch. 45. 2869 (1912).

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fullscreen: Die organischen Nahrungstoffe und ihr Verhalten im Zellstoffwechsel (1. Teil)

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