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Eiweisskörper. 581 
Globuline häufig Veränderungen erleiden, in Folge welcher sie in Salzlösungen 
unlöslich werden, so ist doch andererseits durch neuere Untersuchungen ausser 
Zweifel gestellt, dass bei genügender Vorsicht derartige Veränderungen vermieden 
werden kónnen; so hat z. B. GRÜBLER das nach RrrTHAUSEN mit Kaliwasser ex- 
trahirte Kürbiseiweiss mit Leichtigkeit in Salmiaklósung auflósen und daraus 
krystallisirt erhalten kónnen (s. u.) Anstatt des Kaliwassers kann man zur Ex- 
traction der Eiweissstoffe auch sehr verdünnte Salzsüure anwenden (RrrTHAUSEN 211). 
Nach Bekanntwerden der WEvr'schen Untersuchungen prüfte sodann Rirr- 
HAUSEN das früher von ihm dargestellte Conglutin und Legumin auf das Ver- 
halten gegen Salzlósung und fand, dass ersteres sich leicht in 5$. Na CI-Lósung 
16st und durch Wasser grosstentheils wieder gefillt wird, mithin als Globulin zu 
betrachten ist, dass dagegen das Legumin (wenigstens nach Behandlung mit 
Kaliwasser) in der Salzlôsurg unlóslich ist; gleichzeitig ergab sich, dass die 
früher dargestellten Prüparate nicht ganz rein waren, d. h. entweder etwas salz- 
unlósliche Substanz enthielten (Legumin) oder an Salzlósung etwas lósliche 
Substanz abgaben (Conglutin. Die Reindarstellung vieler pflanzlicher Eiweiss- 
stoffe wird überhaupt ungemein durch den Umstand erschwert, dass anscheinend 
mehrere Eiweisskörper nebeneinander in den Samen vorkommen; als wirklich 
rein kann man eigentlich nur die krystallisirten Eiweisskórper ansehen. 
Da das Conglutin als Globulin betrachtet werden muss, bleiben als »Caseine« 
nur Glutencasein und Legumin übrig; ob dieselben aber dem Milchcasein oder 
dem Albuminat entsprechen, ist noch nicht endgültig entschieden, :doch scheint 
der Umstand, dass sie Phosphorsáure sehr fest gebunden enthalten, für erstere 
Ansicht zu sprechen. Nach Dumas und CAHOURS (212) werden dieselben durch 
Lab ähnlich wie Casein gefällt. 
1. Glutencasein. Das Glutencasein aus Weizenkleber bildet frisch 
gefällt grauweisse, käsig-schleimige Flocken, welche beim Trocknen eine bräun- 
lichgelbe, hornartige, zähe Masse geben; mit absolutem Alkohol entwässert, 
werden sie zu graulichweissen, lockeren, erdigen Flocken und Flöckchen. In 
kaltem und heissem Wasser ist es unlöslich, wird beim Kochen damit coagulirt; 
in verdünntem heissem Alkohol löst es sich etwas, während der grösste Theil 
coagulirt wird. In Essigsäure ist es wenig löslich, quillt aber darin zu einer 
steifen, durchsichtigen Gallerte; in essigsäurehaltigem Weingeist ist es etwas 
lóslicher. Sehr leicht lóst es sich in 0:12 Kalilauge, nicht vollstándig in Ammo- 
niak; aus der alkalischen Lósung wird es durch Metallsalze (z. B. Kupfervitriol) 
in Verbindung mit Metallen gefällt. In verdünnten Säuren ist es nur schwer 
löslich, leicht dagegen, wenn es noch mit den übrigen Kleberbestandtheilen ge- 
mischt ist. Mit Schwefelsäure gekocht, liefert es ausser unkrystallisirbaren Sub- 
stanzen noch Glutaminsäure (5°39), Asparaginsiure (0°33), Leucin, Tyrosin und 
etwas Leucinimid (213). 
Das Glutencaseïn aus Roggen (214) und das aus Gerste (215) verhält 
sich dem aus Weizen ganz ähnlich, sodass man alle drei als identisch ansehen 
kann; das aus Speltkleber (216) besitzt dagegen eine sehr abweichende Zu- 
sammensetzung. Aus Buchweizen (217) erhält man ein Glutencasein, welches 
sich. durch seinen hohen Schwefelgehalt auszeichnet; die schleimige Beschaffen- 
heit seiner alkalischen Lósungen rührt vielleicht von einer Verunreinigung durch 
Gummi her. Dasselbe enthält Phosphorsáure sehr fest gebunden; aus der mit 
kochender Salzsäure hergestellten Lösung kann durch Magnesia nur ein kleiner 
Theil der Phosphorsäure niedergeschlagen werden, und nur durch sehr langes