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Ohne Zweifel spielt das Glutathion in seinen beiden, je nach den vorhandenen n 
Bedingungen wechselseitig ineinander übergehenden Formen die gleiche Rolle d 
wie das System Zystein —-> Zystin, d.h., es tritt bei Oxydoreduktions- li 
vorgangen in Funktion. p 
Es ist ferner im Muskelgewebe von Säugetieren CH . NH d 
eine Verbindung aufgefunden, die mit einem Di- | 2CH d 
peptid in Beziehung gebracht worden ist!. Die Cu N° n 
Karnosin genannte Verbindung hat die fol- CH, o 
gende Struktur: | V 
CH, - CH, : CO— NH -CH . COOH 
NH, Karnosin 
Bei der Hydrolyse dieser Verbindung wurden Histidin und Aminopropion- 
säure erhalten, jedoch nicht die dem EiweiBbaustein Alanin entsprechende, viel- 
mehr eine am 8-C-Atom substituierte Propionsäure. Dieser Befund war zunächst 
überraschend, sind wir doch bis jetzt keiner Aminosäure begegnet, die die NH,- 
Gruppe in ß-Stellung aufweist. Nun werden wir in Bälde erfahren, daß ein Weg 
des Abbaus von Eiweißbausteinen in der Abspaltung von Kohlensäure besteht. 
Diese Feststellung hat einen Hinweis gegeben, wie der Baustein ß-Alanin des 
Karnosins entstanden sein könnte. Ersetzen wir nämlich in der ß-Aminopropion- d 
säure ein H-Atom des 8-C-Atoms durch die Karboxylgruppe, dann gelangen wir x 
zur Asparaginsáure: E 
ch, . CH, - COOH HOOC -CH-CH,-COOH —CO, —— CH, CH,. COOH 
| | | 
| NH, NH, NH, 
| B-Alanin Asparaginsäure B-Alanin 
| Es ist denkbar, jedoch unbewiesen, daB Asparaginyl-histidin die Vorstufe 
| von ß-Alanyl-histidin= Karnosinist. Durch nachträgliche Dekarboxylierung 
| wiirde dieses dann aus jenem entstehen. 
Il Interessanterweise findet sich neben Karno- CH — N -CH, W 
If sin eine weitere Verbindung, die bei der Hydro- | CH SC 
Il lyse 8-Alanin und Methylhistidin liefert. C Nf 71 
Il Es kommt ihr die folgende Struktur zu: CH ei 
I 2 
i | 8 
| CH, - CH; - CO NH. CH. COOH el 
| | A 
  
NH, 
t | | Poe vn / an — Ex 
| B-Alaninrest Methylhistidin 
IN B-Alanyl-methylhistidin ist in Anlehnung an den Ort seiner Entdeckung (Musku- 
| latur der Gans) Anserin genannt worden. Wir haben die beiden Verbindungen 
|| an dieser Stelle kurz erwähnt, weil hôchstwahrscheinlich ein Hinweis auf die Bil- 
dung von Dipeptiden in Geweben vorliegt (mit sekundärer CO,-Abspaltung). 
Leider können wir über ihre Bedeutung zur Zeit nichts aussagen. Es beschränkt 
sich aus diesem Grunde unser Interesse an ihnen auf ihren Aufbau. 
|| Es besteht kein Zweifel mehr darüber, daB in den EiweiDstoffen Polypeptid- 
| struktur vorhanden ist. Sie beherrscht ihren Aufbau. Offen ist, ob sich daneben 
| 1 Karnosin als solches, wie es geschehen ist, als Dipeptid zu bezeichnen, ist unzweckmäBig. 
Der Begriff ,,Peptid‘‘ ist fiir x«-Aminosäuren geprägt.