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Wir wollen absichtlich nicht alle bislang bekanntgewordenen EiweiBstoffe dieser 
Art aufführen, uns vielmehr an diejenigen halten, die für uns von besonderer 
Bedeutung sind, sei es als Nahrungsstoffe, sei es als Bestandteile unserer Gewebe 
oder Kórperflüssigkeiten. Weit verbreitet sind Albumine und Globuline!. Sie 
werden in der Regel nach dem Ort ihres Vorkommens bezeichnet. So spricht man 
von Plasma-, Milch- usw. albumin bzw. globulin. Beide Proteinarten 
kommen zumeist zusammen vor. Die Globuline hat man mittels besonderer 
Methoden in Fraktionen geteilt und diesen besondere Namen, wie Eu-, Pseudo- 
usw. globulin gegeben. Da es fraglich ist, ob einigermaDen einheitliche EiweiB- 
stoffe vorliegen, und wir ferner zur Zeit vom physiologischen Standpunkt aus 
keine besonderen Funktionen mit den einzelnen Globulinarten verknüpfen kónnen, 
verzichten wir auf ihre Beschreibung. Albumine und Globuline unterscheiden sich 
in vieler Hinsicht. Den ersteren fehlt offenbar immer der Baustein Glykokoll. 
Die Albumine werden von dem eiweiBspaltenden Ferment der Pankreasdrüse 
rascher und weitgehender abgebaut als die Globuline. Für die ersteren ist charak- 
teristisch, daD sie in salzfreiem Wasser kolloide Lösungen bilden, während die 
Globuline ungelöst bleiben. Die Albumine lösen sich auch in verdünnten Salz- 
lösungen, Säuren und Alkalien. Die Globuline bilden nur in Verbindung mit 
Alkali und Säuren wasserlösliche und stabile Produkte. Ihre Neutralsalzver- 
bindungen sind auch wasserlöslich, jedoch nur in Salzüberschuß stabil. 
Manche Albumine und Globuline haben besondere Namen erhalten. Von be- 
sonderem Interesse ist das Substrat der Blutgerinnung, genannt Fibrinogen. 
Es wird von der Leber gebildet und an das Blut abgegeben. Es gerinnt, wenn 
solches aus dem Gefäßsystem austritt oder aber in diesem selbst Veränderungen 
vorhanden sind. Es entsteht dabei ein fester Eiweißkörper, genannt Fibrin. Es 
wird angenommen, daß seiner Bildung ein Fermentvorgang zugrunde liegt. 
Sehr viel Beachtung haben auch die Globuline der Muskelzellen gefunden, hoffte 
man doch, an Hand ihrer Eigenschaften und ihres Aufbaus Einblick in das 
Wesen der Muskelkontraktion zu erhalten. Es ist eine ganze Reihe von Proteinen 
unterschieden worden. Es ist fraglich, ob die beschriebenen in der Muskel- 
zelle vorgebildet sind. Es besteht bei so labilen Proteinen, wie die Globuline es 
sind, die Gefahr, daß während ihrer Gewinnung Veränderungen eintreten. Man 
hat neben einem Myoalbumin die Globuline Myosin und Myogen unter- 
schieden. Beide zeigen die Erscheinung der spontanen Gerinnung. Das erstere 
gehört den Muskelfibrillen an. Manche Befunde sprechen dafür, daß Kontraktions- 
und Erschlaffungszustand der Muskelfaser mit einer Zustandsänderung des 
Myosins verknüpft sind. Myogen findet sich im Sarkoplasma, das gleiche gilt vom 
Myoalbumin. Weitere Globuline hat man aus der Linse des Auges isoliert (Kri- 
stallin). In der Schilddrüse findet sich das jodhaltige Thyreoglobulin. Wir 
kommen auf die Art des jodhaltigen Bausteins noch zurück. 
Noch nicht eingeordnet sind jene wichtigen Proteine, die Träger von Hormon- 
wirkungen sind, wie z. B. das Insulin, das auffallend viel Tyrosin und Zystin 
1 Unter bestimmten pathologischen Verhältnissen tritt Eiweiß in den Harn über. Seine 
Herkunft ist nicht ganz klar. Wahrscheinlich handelt es sich um Plasmaproteine. Dazu 
kommen bei Entzündungen der Niere sehr wahrscheinlich noch solche dieses Organes. Es 
handelt sich in der Regel um ein Gemisch von Albuminen und Globulinen. Von ganz be- 
sonderem Interesse ist ein in besonderen Fällen (z. B. Knochensarkomatose) im Harn anzu- 
treffendes Eiweiß, genannt Bence- Jonesscher Eiweißkörper. Er ist dadurch aufgefallen, 
daß er beim Erhitzen seiner Lösung zunächst koaguliert, jedoch bei höherer Temperatur 
wieder in Lösung geht, um beim Abkühlen wieder in Erscheinung zu treten.