ann
en-
ffes
mo-
Ab-
aus
len
der
all-
der
sen
den
ler-
ms
| in
des
uch
und
ung
ZW.
fol-
ser
gen
was
)7 5)
ger:
imet
165
AT tt ai
Blatt- und Blutfarbstoff. Chlorophyll und Hümoglobin usw. 689
Wir kónnen diesen Analysen entnehmen, daf das Oxyhümoglobin
der Säugetiere die Elemente C, H, N, S, O und Fe enthält, während im
Vogeloxyhämoglobin” außerdem noch Phosphor aufgefunden worden ist.
Der Phosphorgehalt !des Oxyhámoglobins des Hiihnerblutes ist jedoch
ohne Zweifel auf eine Verunreinigung zurückzuführen. Es ist nämlich
gelungen, das Oxyhämoglobin des Gänseblutes phosphorfrei zu gewinnen?),
nachdem früher auch bei diesem ein Phosphorgehalt festgestellt worden
war. Der Phosphor ist sehr wahrscheinlich auf beigemengte Nukleoproteide
oder Nukleinsäuren zurückzuführen. Die roten Blutkörperchen der Vögel
enthalten nämlich Kerne und damit auch die genannten phosphorhaltigen
Bestandteile. Den roten Blutkörperchen der Säugetiere dagegen fehlen die
Kerne. Darauf ist es zurückzuführen, daf) das von ihnen gewonnene Oxy-
hámoglobin ohne weiteres frei von Phosphor erhalten wird. Die Beobachtung,
daß Oxyhämoglobin mit Verunreinigungen beladen kristallisieren kann, zeigt
immer wieder aufs neue, daß die Kristallbildung an und für sich bei so
kompliziert gebauten Körpern nichts über ihre Reinheit auszusagen braucht.
Wie weit eine Reinigung der Kristalle durch Umlôsen môglich ist, ist
schwer zu sagen. Es besteht nämlich die Gefahr, daß sie bei mehrfachem
Umkristallisieren Anderungen in ihren Eigenschaften erfahren. Wir dürfen
nie außer acht lassen, daß das Oxyhämoglobin Eiweiß enthält,. das leicht
Zustandsänderungen erleidet. Diese können dem ganzen Proteid andere
Eigenschaften erteilen und z. B. auch das Gasbindungsvermögen be-
einflussen. Endlich ist beobachtet worden, daf das Oxyhámoglobin die
Neigung hat, in eine vielleicht isomere Verbindung überzugehen, die den
Sauerstoff fest gebunden enthàlt. Sie ist Methámoglobin genannt worden.?)
Es ist klar, daf schon geringe Mengen dieser Verbindung das Re-
sultat der Bestimmung des vom. Oxyhámoglobin gebundenen Sauerstoffes
beeinflussen müssen, denn das Methámoglobin gibt seinen Sauerstoff nicht
ehr ab.
Wir werden später erfahren, daß es für das Verständnis der Bindung
des Sauerstoffes an das Hämoglobin und die Spaltung von Oxyhàmoglobin
n Sauerstoff und Hämoglobin von größter Bedeutung ist, genau zu wissen,
wieviel Sauerstoff das letztere binden kann. Ferner möchten wir gerne
wissen, ob das Blut jeder Tierart nur ein bestimmtes Hámoglobin besitzt.
Endlich ist die Möglichkeit gegeben, daß in der ganzen Tierreihe über-
haupt nur eine Art von Hämoglobin vorkommt. In vielen Eigenschaften
stimmen alle Oxyhàmoglobinarten der verschiedensten Tiere überein. So
zeigen sie alle das gleiche oder doch ein sehr ähnliches Absorptions-
spektrum. Andrerseits sind doch gewisse Unterschiede vorhanden. Wir
haben schon der verschiedenen Löslichkeit gedacht. Vorläufig wäre es
müfig, dieser Frage weiter nachzugehen. Dazu sind uusere Kenntnisse über
den Bau des Oxyhámoglobins viel zu geringe. Es ist ganz gut möglich
daß das Globin einen artspezifischen Aufbau hat und dadurch jeder Tier-
art auch ein besonderes Oxyhämoglobin zukommt. Einheitlich scheint in der
') Vgl. hierzu Y. Inoko: Zeitsehr. f. physiol. Chemie. 18. 57 (1894). — Emil
Abderhalden und Florentin Medigreceanu: Ebenda. 59. 165 (1999).
7) Vgl. u.a. Ph. Flinger: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 111. 56 (1990) —
W. Heubner: Arehiv f. experim. Pathol. u. Pharm. 72. 211 (1913).
Abderhalden, Physiolozische Chemie. I. Teil, 5. Aufl. 41