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Fermente 203
fassen 1), zeigen kónnen, dab der als Emulsin bezeichnete Fermentkomplex aus
einer ganzen Reihe einzelner Fermentarten bestehen mu. , Emulsin* zer-
legt zwar Amygdalin, Prunasin, Laktose, Raffinose und 9-Methyl-d-glukosid.
jedoch zeigte sieh keine Übereinstimmung im zeitlichen quantitativen Ver-
lauf der Spaltung, dagegen lief) sich bei der Einwirkung von , Emulsin*
auf Phenylglukosid, Salizin und Helizin eine volle Übereinstimmung der
Wirkung erweisen. 9-Methyl- und 8-Phenylglukosidase sind bestimmt ver-
schiedene Fermentarten. Das letztere Ferment ist höchst wahrscheinlich
mit Helizinase und Salizinase identisch.
Ganz entsprechende Beobachtungen hat Æ. Fischer auch bei den
Polysacehariden gemacht. Auch von diesen sind nicht alle vergärbar.
Es wird auch hier das verschiedene Verhalten unzweifelhaft. auf Unter-
sehiede in der Konfiguration zurückzuführen sein.?)
Ein besonders reichhaltiges Material zur Untersuchung der Abhängig-
keit der Fermentwirkung von der Struktur und Konfiguration der einzelnen
Verbindungen liefern die verschiedenartigen Polypeptide. Sie enthalten,
wie wir bereits gesehen haben, die einfachsten Bausteine der Proteine in
mannigfachen Kombinationen süureanhydridartig verknipft.?) Die Zahl der
auf diese Weise darstellbaren Ketten ist eine unübersehbar große. Die
Kombinationsmógliehkeiten. dureh Verwendung verschiedener Aminosäuren
und Anwendung derselben in verschiedener Reihenfolge werden durch den
Umstand. daß alle bisher bekannten Spaltprodukte des Eiweißes, mit Aus-
nahme des Glykokolls, mindestens ein asymmetrisches Kohlenstoffatom
enthalten. bei Verwendung von razemischen Aminosäuren noch weiterhin
vervielfacht.
Es war von großem Interesse, das. Verhalten der synthetischen
Polypeptide gegeniiber den verschiedenartigen, auf Eiweiß und seine Ab-
kömmlinge eingestellten Fermenten zu verfolgen, um festzustellen, ob auch
hier so feine Unterschiede in der Fermentwirkung zutage treten, wie sie
bei den auf Kohlehydrate einwirkenden beobachtet worden sind. In der
Tat zeigen die synthetisch gewonnenen Polypeptide je nach ihrer Art
dem Pankreassaft gegenüber ein sehr verschiedenes Verhalten, wie dies
die folgende Tabelle) zeigt :
Dureh Pankreassaft
hydrolysierbar: nicht hydrolysierbar:
*Alanyl-glyzin.
*Alanyl-alanin
*Alanylleuzin A.
*Leuzyl-isoserin A.
Glyzyl-l-tyrosin.
| Glyzyl-alanin
| Glyzyl-glyzin.
Alanyl-leuzin
|
|
v
j
Leuzyl-alanin.
Leuzyl-glyzin.
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1) Vgl. hierzu R. Wallstätter und R. Kuhn: Ebenda. 115. 180 (1921). R. Wil-
státter und. W. Steibelt: Z. f. physiol. Chemie. 115. 199 (1921).
?) Vgl. auch die Beobachtungen über die Wirkung verschiedener Hefefermente
auf Polysaecharide durch Anusch Kalanthar: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 26. 89 (1898)
3) Vel. Teil I, S. 854 ff.
*) Emil Fischer und Emil Abderhalden : Zeitschr. f. physiol. Chemie. 46. 52 (1905)
Vgl. auch: Sitzungsbericht d. Kgl. preuBischen Akad. d. Wissensch. 10 (1905) und
die ersten Beobachtungen in dieser Richtung von Emil Fischer und
Berichte d. Deutschen Chem. Gesellsch. 36. 3592 (1903) und ebenda. 37. 3103 (1904).
Peter Bergell:
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