XVI. Vorlesung. 
hydrolisierbar: nicht hydrolisierbar: 
Leuzyl-leuzin. 
Aminobutyryl-glyzin. 
Aminobutyryl-aminobuttersüure A 
Aminobutyryl-aminobuttersäure B 
Aminoisovaleryl-glyzin. 
Glyzyl-phenylalanin. 
Leuzyl-prolin. 
Diglyzyl-glyzin. 
Triglyzyl-glyzin. 
Dileuzyl-glyzyl-glyzin. 
Leuzyl-l-tyrosin. 
* Alanyl-glyzyl-elyzin. 
*Leuzyl-glyzyl-gl yzin. 
*Glyzyl-leuzyl-alanin. 
* Alanyl-leuzyl-glyzin. 
Dialanyl-zystin. 
Dileuzyl-zystin. 
Tetraglyzyl-glyzin. 
Triglyzyl-glyzin-ester 
(= Curtius" Biuretbase). 
Überbliekt man diese beiden Reihen, dann ergeben sieh für die auf 
Polypeptide eingestellten Fermente des Pankreassaftes ohne weiteres recht 
verschiedene Einflüsse der gesamten Struktur der einzelnen Ver- 
bindungen und derjenigen der an ihrem Aufbau beteiligten Bau- 
steine. Ein lehrreiches Beispiel für den Einfluü der Struktur der zu- 
sammengesetzten Verbindungen auf Spaltbarkeit oder Nichtspaltbarkeit 
dureh Pankreassaft gibt das Verhalten des Alanyl-glyzins CH, . CH (NH;) 
CO.NH.CH,. COOH und des isomeren Glyzyl-alanins: NH,. CH, 
CO.NH.CH(CH,).COOH. Ersteres wird gespalten, letzteres nicht. Von 
Kinfluß ist auch die Art der einzelnen Aminosäuren. Bei den Dipep- 
tiden z. B. wird die Hydrolyse befördert, wenn Alanin als Azyl fungiert, 
wie der Hinweis auf Alanyl-glyzin, Alanyl-alanin und Alanyl-leuzin zeigt 
Kine ähnliche Wirkung haben die Oxysäuren Tyrosin und Isoserin, wenn 
sie am Ende der Kette stehen. Es ist möglich, daß der elektronegative 
Charakter dieser Verbindungen eine Rolle spielt. Unentschieden ist es, ob 
die leichte Spaltbarkeit der beiden Zystinderivate auf entsprechende Weise 
seme Erklürung findet, oder ob hier bereits die Länge der Kette eine 
Rolle spielt. Sehr bemerkenswert ist die Widerstandsfähigkeit der Dipeptide, 
die x-Aminobuttersäure, x-Aminoisovaleriansäure und Leuzin als Azyl ent- 
halten. 
Auch die Zahl der am Aufbau der Polypeptide beteiligten 
Aminosäuren ist von Einfluß-(vgl. die oben stehende Zusammenstellung) 
Einen deutlichen Beweis hiefür liefern die Glyzinketten. Glyzyl-glyzin, 
rm 
Diglyzyl-glyzin und Triglyzyl-glyzin werden nicht gespalten, während beim 
Tetraglyzyl-glyzin die Hydrolyse einsetzt. Ferner wird Leuzyl-glyzin nieht 
gespalten, dagegen Leuzyl-glyzyl-glyzin. Daf Dileuzyl-glyzyl-glyzin wieder 
nieht gespalten wird, liegt hôchstwahrscheinlich an der Konfiguration der 
Dileuzylgruppe. 
Sehr deutlich kommt vor allen Dingen der Einfluß der Konfigu- 
ration zum Ausdruck. Alle in der vorliegenden Tabelle mit einem *.be- 
zeichneten Polypeptide waren Razemkörper. In allen diesen Fällen 
ist: die Hydrolyse asymmetrisch erfolgt, d. h. es ist jeweilen 
nur die eine Hälfte des Razemkórpers angegriffen worden. Als 
Produkte der Hydrolyse kamen stets diejenigen optisch-aktiven 
Aminosäuren, die in den natürlichen Proteinsubstanzen ent- 
halten sind, zum Vorschein. Einen derartigen Fall bietet der Gegensatz 
zwischen dem spaltbaren Alanyl-leuzin A und dem nicht hydrolysierbaren 
Alanyl-leuziu B. In diesen beiden Razemkórpern finden sieh alle vier