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206 XVI. Vorlesung.
ment muf genau auf die Verbindung, auf die es einwirken soll, eingestellt
sein. Es ist möglich, daß die wiederholt geäußerte Vermutung
daß das Ferment vorübergehend mit der zu beeinflussenden Sub-
stanz eine Verbindung eingeht, eine Erklürung für das spezi-
fische Verhalten jedes einzelnen Fermentes gibt. Wir können uns
in diesem Falle wohl vorstellen, daß auf eine bestimmte Verbindung nur
ein bestimmtes Ferment paßt. Eine Stütze erhält diese Ansicht durch die
Beobachtung, daß z. B. Pepsin und Papain mit Fibrin eine so feste Ver-
bindung eingehen, daß sie durch‘ einfaches Waschen von diesem nicht
mehr getrennt werden können.!) Es ist auch beobachtet worden, daß die
Inversion des Rohrzuckers in gleichen Zeiten immer genau dieselbe ist.?
Es widerspricht diese Tatsache dem Massenwirkungsgesetz. In dem Maße,
in dem Rohrzucker gespalten wird, nimmt die auf das noch unveründerte
Disaccharid entfallende Fermentmenge zu. Man müßte deshalb erwarten.
daß die Inversion, je mehr sie fortschreitet, um so mehr beschleunigt würde
Die Annahme einer vorübergehenden Bindung von Ferment und Substrat
läßt es verständlich erscheinen, weshalb die Zunahme der Inversion mit
dem Fortsehreiten der Spaltung des Rohrzuckers ausbleibt.
Eine weitere Stütze hat die Annahme. daß die Fermente sich vorüber-
gehend mit bestimmten Atomgruppierungen verbinden, durch die folgenden
Beobachtungen erhalten. Zur Verfolgung der Hydrolyse durch Fermente sind
ganz besonders die optisch-aktiven Polypeptide geeignet. Manche
davon zeigen ein viel stärkeres Drehungsvermögen als ihre Spaltprodukte
und in vielen Fällen tritt auch eine Änderung der Drehungsrichtung bei
ihrem Abbau ein. Derartige Versuche gestalten sich sehr einfach. Es wird
eine bestimmte Menge einer Lösung eines Polypeptids von bekanntem Ge-
halt, z. B. von Glyzyl-I-tyrosin oder von d-Alan yl-d-alanin, in ein Polari-
sationsrohr gebracht und nach erfolgtem Zusatz einer abgemessenen Menge
einer Fermentlösung das Drehungsvermögen des Gemisches bestimmt, nach-
dem es auf 37° C erwärmt worden ist. Das Rohr wird bei dieser Temperatur
aufbewahrt und von Zeit zu Zeit die Drehung des Gemisches wieder be-
stimmt. Es läßt sich auf diesem Wege der Abbau des angewandten Poly-
peptids genau verfolgen. Gleichzeitig kann man bei gleichbleibender Poly-
peptidmenge und wechselnder Fermentmenge und umgekehrt bei kon-
stantem Fermentgehalt und wechselnder Polypeptidmenge den zeitlichen
Verlauf der Hydrolyse feststellen.)
Es ergab sich, daß bei steigender Fermentkonzentration der Abbau
der gleichen Menge d-Alanyl-d-alanin beschleunigt wird, umgekehrt verläuft
die Hydrolyse um so langsamer, je mehr Dipeptid die gleiche Fermentmenge
zu spalten hat, Schon diese Beobachtungen führen zu der Vermutung, daß
das Ferment zu dem von ihm gespaltenen Produkte in nähere Beziehungen
tritt. Kine genauere Analyse des zeitlichen Ablaufs der Polypeptidspaltung
') Vgl. hierzu: W. Cramer und A. R. Bearn: Journal of physiol. 34. Proceed. of
the physiol. soc. XXXVI (1906); The Bio-Chemical Journ. 2. 174 (1907). — S. G. Hedin
The Bio-Chemical Journ. 2. 81 (1907); Zeitschr. f. physiol. Chemie. 50. 497 (1907).
?) Adrian J. Brown : Journ. Chem. Soc. Trans. 81. 373 (1902).
°) Emil Abderhalden und A. H. Koelker: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 51. 294
(1907). — Vgl. auch Hans Euler: Arkiv for Kemi, Mineralogi och Geologi. 2. Nr. 31
1 (1907). — Emil Abderhalden und A. H. Koelker: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 54. 363
(1908).
