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Fermente 209
oder ob nicht vielmenr auf D MEQUE Abbaustufen einge-
stellte Fermente vorhanden sind. Einen solehen Hinweis bietet schon
das. Erepsin, das aufer Kasein und Fibrin nur Peptone und Polypeptide
angreift. Es ist als Peptase zu bezeiehnen und den beiden Proteasen
Pepsin und Mr pm gegenüberzustellen. Zu den Peptasen müssen wir aueh
ale jene, in den Geweben und im Blute nachgewiesenen Fermente hinzu-
reehnen, die Polypeptide in ihre Komponenten zerlegen.!) Ein Fall ver-
dient besonderer Erwähnung, nämlich die Beobachtung, daß die Blutplättchen
und roten Blutkörperchen Fermente enthalten, die Glyzyl-l-tyrosin spalten,
-wührend im Plasma derartige Fermente zu fehlen scheinen. Dagegen scheinen
in ihm solehe enthalten zu sein, die andere Dipeptide und komplizierter
gebaute Polypeptide zu spalten vermügen. Wir haben hier einen Anhalts-
punkt für die Annahme, daf die Gruppe der peptolytischen Fermente.
d. h. jener Fermente, die Polypeptide spalten, nicht einheitlich ist.
Sehr interessant gestalten sieh in dieser Richtung auch die Studien
übér den Abbau von stereoisomeren Polypeptiden, an deren Aufbau
mehrere optisch-aktive Aminosäuren beteiligt sind. Die Einwirkung der
‘Fermente auf solche verfolgt man, wie in den schon geschilderten Fällen,
am besten mittels der „optischen Methode“, d.h. es wird eine Lösung
des optisch-aktiven Polypeptides in Wasser oder in physiologischer Koch-
salzlósung mit einer fermenthaltigen Lôsung vermischt und dann das
Drehungsvermögen der Mischung mittels eines Polarisationsapparates be-
stimmt. Das G emisch wird dauernd auf 37% erwärmt gehalten. Von Zeit,
zu Zeit wird das Drehungsvermögen wieder abgelesen. Bis jetzt sind die
sechs aus den Aminosäuren Glykokoll, d-Alanin und l-Leuzin darstellbaren
Tripeptide auf ihren Abbau dureh bestimmte Fermentlósungen untersucht
worden.?) Die folgende Übersieht gibt die erhaltenen Resultate wieder:
Abbaumoglichkeiten.?)
—89-86°
) Glyzyl-d-alanyl-:l-leuzin
La A d Bej diesen. beiden Tripeptiden lief
-50° —10794* | sich nicht genau entscheiden, ob
89-860 der Abbau nach dem Typus von
—— a ‘oder b einsetzte, weil die Unter-
I. ^) Glyzyl-id-alanyl-l-leuzin schiede im Drehungsvermógen des
TO Ausgangsmaterials und der Spalt-
— 59-04 produkte nicht groß genug sind,
e Sd und ferner die entstandenen Di-
IL a) Glyzyl -leuzyl-id-alanin peptide rasch weiter gespalten:
Ti wurden. Es scheint jedoch, daß
3000 1427s Hefepreßsaft die Tripeptide I und II
-59-04° nach der in a gegebenen Art
I. b) Glyzyl-l-leuzyl-d-alanin alien
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') Vgl. die Literatur Teil I, S. 547 ff.
) Emil Abderhalden und Andor Fodor: Zeitschr. f. physiol. Chemie. 81. 1 (1912)
3) Die Möglichkeit, daß der Abbau der Tripeptide an zwei Stellen zugleich vor
ich gehen kann, ist nicht berücksichtigt.
