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einzelnen Eiweißbausteinen der angeführten Art. Erst diese Methode lehrte, daß 
die verschiedensten Eiweißarten dieselben Aminosäuren aufweisen, nur wechselt 
die Menge an den einzelnen mehr oder weniger stark. Der eine oder andere 
Eiweißbaustein kann auch fehlen. Dieser Umstand hat die Erklärung dafür ab- 
gegeben, weshalb nicht alle Eiweißarten den gleichen Nährwert aufweisen. Man 
hat von einer biologischen Wertigkeit des Eiweißes gesprochen. Wir 
kommen hierauf noch zurück. 
Vorlesung 12. 
Struktur der Proteine. Polypeptide. Vorstellungen über den Gesamtbauplan der 
EiweiDstoffe. Art-, zell-, funktions- und rasseneigene Proteine. 
Nachdem wir die Bausteine der Eiweißstoffe kennengelernt haben, interessiert 
uns in erster Linie die Frage der Art ihrer Verknüpfung unter- 
einander in diesen. Während in der Regel auf dem Gebiete physio- 
logisch-chemischer Forschung die Analyse voranging und dann die Synthese der 
gewonnenen, in ihrer Struktur soweit als nur möglich aufgeklärten Verbindungen 
folgte, und zwar zur Überprüfung des angenommenen Aufbaus, war auf dem 
Gebiete der Strukturchemie der Proteine der umgekehrte Weg führend. Trotz 
heißer Bemühungen war es nämlich nicht gelungen, beim stufenweisen Abbau 
von solchen zu einheitlichen Verbindungen zu gelangen, in denen mehr als eine 
Aminosäure enthalten war. Betrachten wir die Struktur der Eiweißbausteine, 
dann ergeben sich nur wenige Möglichkeiten von Verknüpfungen. Wir haben be- 
reits eine Verbindung kennengelernt, die als Modell dienen kann, nämlich die 
Hippursäure — Benzoylglyzin: C,H,. CO — NH . CH, . COOH, Es 
liegt einesáureamidartige Verkuppelung der beiden Bausteine B enzo & 
säure und Glyzin vor. Sie ist unter Austritt von 1 Molekül Wasser erfolgt. 
Durch Hydrolyse erhalten wir jene aus Hippursüure wieder. 
Verschiedene Methoden ermöglichen es, Aminosäure an Aminosäure zu reihen, 
und zwar ebenfalls unter säureamidartiger Verkettung. Es sei als ein einfaches 
Beispiel die aus 2 Molekülen Glykokoll bestehende Verbindung angeführt: 
CH,.C—N. CH, . COOH. Sie führt den Namen Glyzyl-glyzin. Es kónnen 
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NH, 0 H 
nun drei und mehr Eiweifbausteine in gleicher Bindungsart unter jeweiligem 
Austritt von 1 Molekül H,O zusammengefügt sein. Man hat die einzelae Amino- 
sáure in Analogie mit der Bezeichnung Saccharid für das einfache Kohlenhydrat 
Peptid genannt (Monopeptid). Eine Verbindung mit 2, 3, 4, 5, 6 usw. Bau- 
steinen wird D i-, Tri, Tetra-, Penta-, Hexa- usw. -peptid genannt. Die 
ganze Klasse dieser Verbindungen nennt man Polypeptide. Der Synthese 
von Polypeptiden sind infolge der Weiterentwicklung der Methoden der Ein- 
führung der einzelnen Aminosüuren an sich keine Sehranken gesetzt. Es ergeben 
sich jedoch dadurch Schwierigkeiten, als allein schon dureh die verschiedene 
Reihenfolge der einzelnen verschiedenen Aminosáuren eine ganz gewaltige Zahl 
von isomeren Polypeptiden móglich ist. Aus 2 Bausteinen — nennen wir sie A 
und B — kónnen wir zwei isomere Dipeptide aufbauen, nümlich A—B und B—A. 
Die drei Bausteine A, B und C liefern 6 Isomere: A—B—OC; A—C—B; B—A—C; 
B—C—4A; C—A—B; C—B-—A. Aus 4 verschiedenen Aminosäuren können wir 
24 verschiedene Tetrapeptide und aus 5 Bausteinen 120 Pentapeptide bilden! 
     
   
  
  
  
    
   
  
    
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
   
   
    
    
   
   
  
  
  
  
  
  
  
  
  
   
    
  
    
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