— 49 
daß 
ıchen 
als 
bens- 
AaSSser. 
ügen, 
sind 
vor- 
die 
ibt 
sehr 
der 
ıfbau 
ihrer 
leicht 
ılgen, 
ment 
äuren 
daß 
man, 
oruk- 
die 
zu 
rfolgt 
eine 
21essP- 
nen Lösung eines optisch aktiven Polypeptides 
von bekanntem Gehalte, füllt das Gemisch in ein Pola- 
risationsrohr ein und bestimmt nun rasch das Drehungs- 
vermögen der Lösung. Stellt man dann von Zeit zu 
Zeit die Drehung wieder fest, dann erhält man einen 
Einblick in die Art des Abbaus. An Stelle von optisch- 
aktiven Polypeptiden können wir auch Razemkörper 
wählen. Sie sind optisch inaktiv, weil sie aus zwei 
Hälften von gleich stark in entgegengesetzter Richtung 
drehenden Komponenten bestehen. Die peptolytischen 
Fermente zerlegen im allgemeinen nur solche Poly- 
peptide, die aus den in der Natur vorkommenden 
optisch-aktiven Aminosäuren aufgebaut sind. Haben 
wir ein razemisches Polypeptid, dessen eine Hälfte 
Jliese Bedingung erfüllt, dann wird dieser Teil in seine 
Komponenten zerlegt, und es bleibt diejenige Hälfte 
des Razemkörpers übrig, die aus Aminosäuren besteht, 
die sich in der Natur nicht finden. Wir erkennen 
diese asymmetrische Spaltung daran, daß das ursprüng- 
lich optisch-inaktive Gemisch optisch aktiv wird. 
Ein Beispiel möge diese Verhältnisse klarlegen. In der 
Natur kommen die Aminosäuren 1-Leucin und d-Ala- 
nin vor, während d-Leucin und 1l-Alanin noch nie unter 
den Abbauprodukten der Proteine gefunden worden sind. 
Lassen wir peptolytische Fermente auf den „Razem- 
körper d-Alanyl—l-leucin -+1-Alanyl-—d-leucin 
einwirken, dann erhalten wir die Aminosäuren 1-Leu- 
cin und d-Alanin, und es bleibt die Verbindung 
L-Alanyl—d-leucin übrig. Diese ist optisch aktiv. 
Abderhalden Abwehrfermente. 4. Aufl.