Lyochrome. | 219 
Andererseits wurde gezeigt, daß die photochemische Zersetzung! 
von: (D) 
  
  
CH,—CH(OH)—CH(OH)—CH;(OH) CH, 
| | 
NN N NH NN 
IF IF/SCO f EM co f N N/NC00 
| ER | y 
UNyı IH UNYN INH 6 NH 
co N co N co 
(D (II) (III) 
in neutraler Lösung zu Alloxazin (II), in alkalischer zu 9-Methyliso- 
alloxazin (III) neben Alloxazin führt, womit obige Formel an Sicher- 
heit gewinnt. 
Die Stammsubstanz? mit 2 Stickstoffatomen bestimmt das Reduk- 
tionsvermögen. Die Angliederung? des alkalilabilen Ringsystem und die 
weitere Angliederung der zuckerähnlichen Komponente ändern daran 
fast gar nichts. Das die Gruppierung N-CO-NH-CO enthaltende Ring- 
system ist für die Farbe allein ausschlaggebend ; die zuckerähnliche Seiten- 
kette bedingt die Vitaminnatur, die Bindung an Protein verleiht dem 
Farbstoff Fermentcharakter. 
Die Reindarstellung* des Lactoflavin erfolgt, wie oben gesagt, über 
die Schwermetallsalze. 
Die biologische Bedeutung des Lactoflavin®, wie der Lyochrome 
überhaupt, mag in ihrer Fähigkeit liegen, unter Übergang i in eine Leuko- 
form von Donatoren Wasserstoff aufzunehmen und denselben unter 
Reoxydation auf Acceptoren zu übertragen. Es ergibt sich die wichtige 
Tatsache, daß dem Stoffwechsel Reduktionsmittel von deutlich ab- 
geostuften immer negativerem Potentialbereich zur Verfügung stehen: 
Ascorbinsäure- -Glutathion-Lactoflavin. Äußerlich kommt die Vitamin- 
wirkung des Lactoflavin dadurch zum Ausdruck, daß es wie Flavin- 
präparate überhaupt bei mit Vitamin B,-freier Kost ernährten Ratten 
Wachstum® hervorruft. Die gleiche Wirkung hat das Acetat, sowie 
Warburgs gelbes Oxydationsferment. Die quantitative Übereinstim- 
mung der Wirkung von Lactoflavin, der Flavine aus Eiklar und Eigelb 
sowie Leber ist festgestellt”. Das hochmolekular gebundene und nicht 
dialysierbare Flavin (Flavinenzym) aus Leber und das Flavin aus Gras 
hat analoge B,-Wirkung. Deutero-lactoflavin ist weniger wirkungsvoll, 
Lumi-lactoflavin wirkungslos. 
Lactoflavin ist also nach dem Stande der Erkenntnis eine Vorstufe 
des gelben Warburgschen Oxydationsfermentes, das ein Flavin an Protein 
1 Siehe Anm.5 S. 218. — ? Vgl. neben der unter Anm. 5, S. 218 zuerst genannten 
Literaturstelle atöh die ältere Arbeit von Kuhn, Baer: Ber. dtsch. chem. Ges. 
67, 898 (1934), wo die photochemische Zersetzung von 2- Tetra- oxybutyl-chinoxalin 
beschrieben ist. Vgl. zur Konstitution weiter Kuhn, Rudy: Ber. dtsch. chem. 
Ges. 67, 1125 (1924). — 3° Kuhn, Moruzzi: Ber. dtsch. chem. Ges. 67, 1220 
(1934). — Wagner-Jauregg, Rauen, Möller: Z. physiol. Chem 298, 273 
(1934). — * Kuhn, György, Wagner-Jauregg: Ber. dtsch. chem. Ges.. 66, 
1037 (19 33). — Kuhn, Rudy, Wagner-Jauregg: Ber. dtsch. chem. Ges. 66, 
1054 (1 933). — 5 Wagner-Jauregg, Ruska: Ber. dtsch. chem. Ges. 66, 1298 
(1933). — Vgl. hierzu H. v. Euler, Karrer, Adler: Ark. Kemi, Mineral. Geol. 
SerieB 11 Nr 33 (1934). — ? H.v. Euler, Karrer, Adler, Malmberg: Helv. 
chim. Acta 17 (1934). 
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