360 XVIII. Vorlesung. Eiweifistoffe und ihre Bausteine. 
CH, CH, 
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CH . NH, CH, 
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CO — (NH. CH, . CO), -NH.CH.CO— (NL CH, . COs fs — 
1- Leuzyl - triglyzyl - 1 -lenzyl - 1 - triglyzyl - 1 - leuzyl - triglyzyl- 
1 
  
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NH. CH. CO — (NH. CH, . CO), — NH . CH, . COOH 
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CH, 
CH 
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CH, CH, 
1-leuzyl-pentaglyzyl-glyzin. 
Es sind bereits weit über hundert von Verbindungen dieser Art dar- 
gestellt worden. Schon manche Tripeptide zeigen eine Reaktion, der wir 
bei den Aminosäuren nicht begegnet sind, die jedoch von den Peptonen 
und auch den Proteinen gegeben wird. Es ist dies die Biuretreaktion. 
Gibt man zur Lösung eines solchen Polypeptids Natronlauge und dann 
vorsichtig stark verdünnte Kupfersulfatlösung, dann erhält man eine rosa- 
rote bis violettblaue Färbung. Sie ist verschieden je nach der Art des 
Polypeptids. Ferner geben die, Polypeptide die Farbreaktionen der an 
ihrem Aufbau beteiligten Aminosäuren. Tyrosinhaltige Polypeptide 
geben die Xanthoproteinreaktion und eine Rotfärbung mit Millons 
Reagens. Findet sich nur Phenylalanin, dann ist die letztere Reaktion 
negativ, während die erste positiv ausfällt. Tryptophan verrät sich als 
Baustein eines Polypeptids durch den positiven Ausfall der Glyoxyl- 
säureprobe, dagegen füllt die Bromwasserprobe negativ aus.!) Erst, 
wenn das Tryptophan in Freiheit gesetzt wird, lüft es sich mit Brom- 
wasser.erkennen. Enthált ein Polypeptid Zystin, dann gibt dieses beim 
Kochen mit Alkali unter Zusatz von Bleiazetat Ausfüllung von Bleisulfid 
(Sehwefelbleiprobe). Die Polypeptide ergeben alle mit Triketohydrin- 
denhydrat (Ninhydrin) Blaufürbung. Einige davon lassen sich, wie schon 
erwühnt, aussalzen. Tyrosin und Zystin begünstigen als Bausteine in 
Polypeptiden die Aussalzbarkeit, doch seheint es auch auf die Anordnung 
der einzelnen Aminosäuren im Molekül anzukommen. Die hochmolekularen 
Polypeptide zeigen beim Kochen Erscheinungen, die an Koagulation 
erinnern. Während die einfacheren Polypeptide mehr oder weniger leicht 
zur Kristallisation zu bringen sind, sind die hochmolekularen Verbindungen 
dieser Art bis jetzt nur im amorphen Zustande bekannt. Interessant ist auch 
die Eigenschaft der wüsserigen Lósung der hochmolekularen Polypeptide, 
zu scháumen. Nach ihren allgemeinen Eigenschaften stehen die Polypeptide 
den Peptonen oder, besser ausgedrückt, deren Bestandteilen sehr nahe. 
^) E. Abderhalden und Martin Kempe: Ber. d. Deutschen Chem. Ges. 49. 2737 (1907), 
  
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