Full text: Abwehrfermente

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Allgemeiner Teil. 
seiner‘ Struktur nach aufgeklärt. Dasselbe Koferment kann 
in Kombination mit einem mehr oder weniger leicht auswechsel- 
baren andersartigen Protein auf ein anderes ‚Substrat einge- 
stellt werden, wobei die Wirkung als solche — z. B. eine Hydro- 
lyse — sich gleichbleibt. Interessanterweise entsendet ‘der 
Organismus jene Proteinasen, die die Aufgabe haben, Nahrungs- 
eiweißstoffe im Verdauungskanal abzubauen, nicht in Ko- und 
Apoferment getrennt, vielmehr bestehen Pepsin, Labferment, 
Trypsin und Chymotrypsin, wie Northrop nachgewiesen hat, 
nur aus einem Anteil. Alle diese Fermente sind in Gestalt 
von Eiweißkristallen erhalten worden. Ihre Wirkung ist eine 
umfassende, d. h. sie greifen Nahrungseiweißstoffe mannig- 
faltiger Zusammensetzung an. Es fehlt nach allgemeiner An- 
nahme eine streng spezifische Einstellung auf eine bestimmte 
Eiweißart. Es ist freilich nicht. ausgeschlossen, daß die je- 
weilige Einstellung der genannten Fermente auf jene Proteine, 
die sie abzubauen vermögen, von Fall zu Fall von diesen be- 
einflußt wird. Eine bestimmte Atomgruppierung in ihnen 
wird .die Wirkungsspezifität bedingen, während andere, viel- 
leicht in ihrer Feinheit umstellbare Strukturen den Angriff 
auf bestimmte Proteine vermitteln. 
Als seinerzeit die Idee, entwickelt wurde, daß jede Zellart 
Eiweißstoffe mit besonderen Merkmalen besitze — Arteigenheit 
und darüber hinaus Zelleigenheit — und auf der anderen 
Seite erkannt worden war, daß die Bindungsweise der Eiweißbau- 
steine untereinander im Prinzip eine gleichartige, sich immer 
wiederholende ist, und endlich die Anzahl der verschiedenartigen 
Aminosäuren beschränkt ist — zur Zeit sind mit Sicherheit 26 
solche nachgewiesen —, wurde vielfach bezweifelt, ob die Natur 
in der Lage sei, eine so ungeheure Anzahl von verschiedenartigen 
Proteinen 'hervorzubringen. Eine einfache Überlegung zeigt 
jedoch, daß das ohne weiteres möglich ist. Kombinieren wir 
nämlich die 26 bekannten Aminosäuren unter säureamidartiger 
Verknüpfung zu einem 26-Polypeptid, indem wir jedesmal die 
Reihenfolge der einzelnen Eiweißbausteine wechseln, dann ge- 
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